מיוגלובין
פעולות נוספות
| המבנה התלת-ממדי של מיוגלובין | |
| המבנה התלת-ממדי של מיוגלובין | |
| תמונה תלת־ממדית של מיוגלובין. אפשר להקיש על התמונה ולסובב עם מקש שמאלי בעכבר לכל הכיוונים, כדי לראות את המבנה המדויק | |
| קישור סינפטי | {{#property:P926}} |
|---|---|
| עצבוב | {{#property:P3190}} |
An Error has occurred retrieving Wikidata item for infobox
מיוגלובין הוא חלבון גלובין קטן, המשמש לצד ההמוגלובין לנשיאת חמצן בגופם של בעלי חיים.
מיוגלובין מורכב מ-153 חומצות אמינו. במרכזו נמצאת קבוצת הם - מערכת טבעות חנקניות שבמרכזה אטום ברזל. קבוצת ההם היא זו המאפשרת את נשיאת החמצן, על ידי קשירת המולקולה הדו-אטומית של החמצן לאטום הברזל במרכזה. המיוגלובין שייך לקבוצת המטלופאוטאין.
מיוגלובין הוא נושא החמצן העיקרי בשרירים. זיקתו לקשירת חמצן גדולה מזו של ההמוגלובין, המשמש לנשיאת חמצן בדם. ההבדל באפיניות בין שני החלבונים מאפשר את מעברו של החמצן מההמוגלובין למיוגלובין, וכך, את המשך זרימתו של החמצן מכדוריות הדם האדומות לכיוון תאי הרקמות. ההבדל באפיניות מותאם למיקומם ותפקידם הפיזיולוגי של האיברים: בריאות בהן ריכוז החמצן גבוה, משמש ההמוגלובין לקשירת חמצן, ובשרירים בהם ריכוז החמצן נמוך, משמש המיוגלובין לקשירת חמצן המשתחרר מההמוגלובין.
למיוגלובין יש רק תת-יחידה אחת ואילו ההמוגלובין מורכב מארבע תת-יחידות שכל אחת מהן דומה מאוד למיוגלובין. חלוקת המוגלובין לארבע תת-יחידות המאפשרת להמוגלובין להיות אלוסטרי (משנה זיקה לחמצן לפי מספר מולקולות החמצן שהוא כבר קשר). העובדה שכל אחת מתת היחידות דומה מאוד למיוגלובין מעידה על ההשתלשלות האבולוציונית של שני החלבונים; ההמוגלובין התפתח, ככל הנראה, מהמיוגלובין.
נוכחותו של המיוגלובין היא שמעניקה לבשר את צבעו האדום העז. ככל שבשריר יש ריכוז גבוה יותר של מיוגלובין, כך צבעו יהיה כהה ואדום יותר. שרירים הנדרשים לפעילות אירובית מתמשכת (כמו שרירי רגליים אצל רצים למרחקים ארוכים או בשר בקר) עשירים במיוגלובין וצבעם אדום כהה. לעומת זאת, שרירים המיועדים למאמצים קצרים ומתפרצים (כמו חזה עוף) מכילים פחות מיוגלובין וצבעם בהיר יותר. כאשר בשר נחשף לחמצן או עובר בישול, המיוגלובין משנה את מבנהו הכימי הגורם לשינוי הצבע מאדום לחום.
קישורים חיצוניים עריכה
- מיוגלובין, באתר אנציקלופדיה בריטניקה (באנגלית)
